BIOLOGÍA (08)
CBC
Ciclo Básico Común
Tomados en el 2º cuatrimestre del año 2004.
Profesora: Susana Hernández
Cátedra: Nasazzi
Comisión: 10801
Lunes y jueves de 14 a 17 horas.
Sede Montes de Oca 1200
4º piso, aula 42
Ciudad Autónoma de Buenos Aires
República Argentina
Apuntes tomados como oyente.
ADVERTENCIA: Este material no ha sido producido por los docentes de la Cátedra. Este material ha sido producido por un oyente, por iniciativa propia y de modo independiente. Es una reconstrucción de los apuntes tomados como oyente. Cualquier error, ya sea conceptual, terminológico o de otra índole, no le compete a los docentes de la Cátedra.
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Clase 6
Lunes 06/09/2004
Recordemos que si en la guía de estudios se habla de polaridad se refiere a la disolución en agua.
Una proteína para interactuar con el agua depende de su estructura terciaria, de sus grupos R, y del medio en el que se encuentra. Los lípidos no tienen grupos comunes. Ni siquiera el glicerol les es común. La diferencia entre grasas y aceites es que las grasas están en animales y aceites en vegetales.
Algunos ácidos grasos tienen doble enlace y se llaman insaturados (estado líquido). Si no tienen doble enlace se llaman saturados (estado sólido).
Energía
En el catabolismo una molécula grande se rompe y se obtienen moléculas simples. Es exergónico espontáneo. Si la energía (útil) liberada no se usa, entonces se desperdicia. Con la energía que se libera se fabrica (sintetiza) ATP, a partir del ADP + Pi. Los enlaces del ATP son de alta energía. El ATP se utiliza luego para muchas cosas. Al ATP para usarlo se lo rompe, obteniendo ADP + Pi + energía. Esa energía obtenida se utiliza para el anabolismo, para la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas simples. Para que exista el anabolismo debe haber catabolismo, porque el catabolismo permite obtener el ATP. La formación del ATP es un proceso anabólico. Es decir, el catabolismo de moléculas permite el anabolismo de ATP. La hidrólisis del ATP es un proceso catabólico. Siempre se produce un acoplamiento energético entre el catabolismo y el anabolismo. El anabolismo necesita del catabolismo; pero puede haber catabolismo sin anabolismo (a modo de ejemplo, degradando moléculas sin crear ATP).
C6H12O6 + 6O2 
6CO2 + 6H2O (catabólico)
En el tiempo cero tenemos las moléculas de A que tienen energía, por eso la energía en el tiempo cero no es nula. Se llama energía inicial (depende de la energía cinética, etcétera). La energía útil se liberó porque la energía final es menor que la energía inicial. Es un proceso catabólico exergónico. En este caso A (reactivo) es más complejo que B (producto).
6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2 (anabólico)
En el transcurso de la reacción aumenta la energía útil final, porque B (producto) es más complejo que A (reactivo). Es un proceso anabólico endergónico no espontáneo.
Siempre en el medio del proceso hay un pico de energía. El estado intermedio se llama A asterisco, es decir (A*).
A A* B
La energía de activación es la energía que hay que alcanzar para lograr la reacción.
No es lo mismo lo espontáneo que lo instantáneo. La energía de activación es un criterio de velocidad. Cuanto más grande es la energía de activación, más lento es el proceso. La energía de activación proviene del movimiento molecular. Las moléculas que al chocar adquieren mayor energía (energía cinética, etcétera), son las que aportan la energía de activación. Una de las formas de aumentar la velocidad es aumentando la concentración de los reactivos (mucho en poco espacio). Otro modo de aumentar la velocidad es con calor. También es posible aumentar la velocidad utilizando un catalizador. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación.
Hay proteínas que hacen el papel de catalizadores biológicos y se denominan enzimas. El catalizador (la enzima) propone un nuevo camino para la reacción, con energía de activación más baja.
Reactivo + enzima 
complejo reactivo enzima producto + enzima
Es decir:
A + E AE B + E
La enzima solamente acelera algo que es termodinámicamente posible. La enzima no acelera lo que no va a ocurrir. Si una reacción es endergónica y yo coloco en un tubo de ensayo la enzima, no es suficiente para que la reacción ocurra, porque falta la energía. Las enzimas aceleran las reacciones anabólicas y catabólicas si todo lo necesario para la reacción está presente. La energía de activación depende de cada uno de los productos iniciales y finales, no es siempre igual.
En las células las reacciones necesitan ser muy rápidas, por eso todas las reacciones requieren enzimas. La estrategia es la enzima.
A modo de ejemplo, la degradación de la glucosa es espontánea exergónica. Si tomamos glucosa y la ponemos en presencia de oxígeno, se va a degradar pero de modo muy lento.
Características de las enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos, que bajan la energía de activación, acelerando la reacción. Las enzimas forman un complejo con el reactivo (sustrato) de la reacción.
S + E SE P + E
S = sustrato
E = enzima
P = producto
La enzima queda inalterada al final de la reacción, es decir que puede volver a ser utilizada. Las enzimas se necesitan en pequeña cantidad (cantidades catalíticas). Casi siempre son proteínas. Las proteínas cuando se calientan se desnaturalizan y pierden su función (se rompe su estructura terciaria y secundaria). Las enzimas son muy sensibles a las temperaturas. También son sensibles al pH (grado de acidez del medio). Las enzimas son específicas, son selectivas. Las enzimas son saturables y regulables. Las enzimas son macromoléculas. Dentro de su estructura espacial, deben tener zonas donde el sustrato se fija. Dicha zona de la enzima se denomina sitio activo.
La unión enzima sustrato es débil. La especificidad depende del sitio activo.
La velocidad es el cambio durante el tiempo, esto es, qué cantidad de sustrato pasa a ser producto, en una unidad de tiempo determinada.
Si en un tubo de ensayo tenemos solamente 3 enzimas y medimos la velocidad de la reacción observaremos los siguiente:
Vemos que la curva parte de cero porque en cero no hay sustrato. Si hay 3 enzimas que trabajan a 1 minuto de tiempo (es decir que cada enzima demora 1 minuto en formar el catalizar la reacción y liberarse), y hay más de 3 sustratos, entonces los sustratos restantes, deben esperar a que alguna enzima se desocupe. Para aumentar la velocidad hay que agregar enzima. Cuando hay altas concentraciones de sustrato, la velocidad máxima se alcanza y se satura. La curva se llama hipérbola Michaelis-Menten.
Esto es igual que en los supermercados. Cuando hay muchas personas que están esperando para pagar, entonces hay dos opciones: o bien las personas deberán esperar el tiempo que sea necesario, o bien hay que agregar cajeros para que la demora sea menor.
Hay ocasiones en que una enzima puede trabajar con 2 sustratos diferentes, aunque la enzima no tiene por qué tener la misma afinidad por ambos. La afinidad es la tendencia a unirse la enzima y el sustrato. Esto se detecta por la cantidad de sustrato que se requiere para la reacción.
Una enzima trabaja bien cuando la velocidad máxima se alcanza normalmente. Es decir, el producto obtenido ha sido en el tiempo correcto.
A baja temperatura no hay reacción por la baja cinética molecular. A altas temperaturas, se desnaturaliza la enzima. Por lo tanto, hay temperaturas óptimas para las enzimas.
El pH indica la acidez de una sustancia. Valores bajos de pH, los menores a 7, indican soluciones ácidas. Valores altos, mayores a 7, indican soluciones básicas o alcalinas. Cuanto más alto el pH la sustancia toma (acepta) más protones H+ y cuanto más bajo el pH la sustancia toma (acepta) menos protones H+. El pH del agua es 7 y se considera como neutro.
El pH en nuestras células es en general 7,4 (ligeramente básico). La vida de la célula depende de un pH muy estrecho, que está entre 7,38 y 7,42.
Al cambiar el pH cambia la estructura de las proteínas. Las enzimas trabajan a un pH óptimo.
Si hay muchos protones en un medio entonces hay uniones químicas que no se pueden realizar. Si hay pocos protones también puede afectar. Nuestro organismo todo el tiempo produce ácidos liberando protones H+; pero hay sistemas que evitan que esos protones queden sueltos (son amortiguadores del pH).
Hay enzimas a las que el pH no las afecta, a modo de ejemplo las enzimas que no tienen uniones iónicas. La mayoría de las enzimas trabaja a un pH cercano a 7; pero hay otras que no, a modo de ejemplo en el estómago hay enzimas que trabajan a un pH de 2 (ácido).
Efecto cooperativo de las enzimas
En las enzimas oligoméricas hay varias cadenas (polipeptídicas).
Cuando un sustrato se une a un sitio activo de la enzima, entonces en la enzima puede haber cambios conformacionales que se trasladan a las otras cadenas. La unión con un sustrato puede mejorar los sitios activos de la enzima. A medida que se van uniendo más sustratos mejora la afinidad de la enzima por el sustrato. Se dice que es un efecto cooperativo porque cuando un sitio activo se une al sustrato, ayuda a otro sitio activo a mejorar su afinidad.
Este aumento de la afinidad de la enzima por el sustrato, a medida que aumenta el sustrato que se une a la enzima, implica que a medida que aumenta el sustrato, aumenta la velocidad (justamente porque aumenta la afinidad).
Algunos alimentos que nos intoxican disminuyen la actividad de las enzimas, porque son inhibidores. En general se trata de algo accidental.
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Inhibidores |
Reversibles: se unen a la enzima por uniones no covalentes, es decir uniones débiles y, por lo tanto, es más fácil separarlos. |
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Irreversibles: se unen a la enzima covalentemente, es decir, uniones fuertes. |
Dentro de los inhibidores reversibles tenemos:
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Inhibidores reversibles |
Competitivo: compite con el sustrato, para unirse a la enzima |
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No competitivo: no compite con el sustrato, para unirse a la enzima |
Los inhibidores competitivos son parecidos al sustrato, y se unen al sitio activo de la enzima, evitando así que el sustrato se pueda unir a la enzima.
S + E SE P + E
I + E IE (no hay producto)
El resultado final dependerá de quién hay más, si hay más sustrato o, si hay más inhibidor competitivo ocupando (obstruyendo) los sitios activos de las enzimas. Si hay más inhibidor competitivo que sustrato, entonces habrá menos producto.
La presencia del inhibidor competitivo, cambia (baja) la afinidad de la enzima por el sustrato. Se podrá llegar a la velocidad máxima; pero aumentando la cantidad de sustrato.
El inhibidor no competitivo es aquel que se une a la enzima en un sitio activo distinto al sitio activo que utiliza el sustrato.
El sustrato se une a la enzima sin problema; pero no hay producto si también está unido el inhibidor.
S + E SE P + E
I + E IE
S + E + I SEI (no hay producto)
El sustrato se puede unir a la enzima pero no hay producto (el inhibidor afecta la catálisis). La afinidad de la enzima por el sustrato no cambia, no disminuye. Sin embargo, la velocidad máxima nunca se alcanza, porque por más que se agregue más sustrato, el inhibidor evita la catálisis sin impedir que el sustrato se una a la enzima.
Se podría decir que la diferencia entre el inhibidor no competitivo y el inhibidor competitivo, es que el inhibidor no competitivo anula la actividad de la enzima, y que el inhibidor competitivo obstruye al sustrato.
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